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蛋白酶酶促反應(yīng)動力學(xué)研究
（作者未知） 2010/11/10
一、 原理
酶促動力學(xué)研究酶促反應(yīng)的速度及影響速度的各種因素，而米氏常數(shù)Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時所對應(yīng)的底物濃度，其值大小與酶的濃度無關(guān)，時酶促反應(yīng)的特征常數(shù)。不同酶的Km值不同，同一種酶與不同的底物反應(yīng)時，其Km值也不同，Km值反映了酶和底物親和力的強弱程度，Km值越大，表明酶和底物親和力越弱；Km值越小，表明酶與底物的親和力越強。
酶的活力就是酶催化反應(yīng)速度，通常用單位時間內(nèi)底物的減少或產(chǎn)物的增加來表示。酶反應(yīng)過程中產(chǎn)物的生成和時間的關(guān)系可以用進程曲線來說明，曲線的斜率就是酶反應(yīng)過程中反應(yīng)速度。從進程曲線來看，在一定時間內(nèi)反應(yīng)速度維持恒定，但隨著時間的延長，反應(yīng)速度逐漸降低，這是由多種因素造成的。同樣，不同酶濃度下的反應(yīng)進程曲線也可以說明這個問題。
酶活力可以被某些物質(zhì)改變，凡能降低酶的活力甚至使酶失活的物質(zhì)，均稱為抑制劑，其中又有可逆抑制和不可逆抑制兩種類型。而可逆抑制又包括競爭性抑制、非競爭性抑制等類型。在有抑制劑存在的條件下，酶的一些動力學(xué)性質(zhì)會發(fā)生改變，如Km，Vmax等，可通過作圖法求得，作圖法很多，最常用的就是Lineweaver-Burk作圖法（即雙倒數(shù)作圖法）。
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